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The modification of proteins with ubiquitin is an important cellular mechanism for targeting abnormal or short-lived proteins for degradation. Ubiquitination involves at least three classes of enzymes: ubiquitin-activating enzymes, or E1s, ubiquitin-conjugating enzymes, or E2s, and ubiquitin-protein ligases, or E3s. This gene encodes a member of the E2 ubiquitin-conjugating enzyme family. The encoded protein is linked with a ubiquitin-like protein, NEDD8, which can be conjugated to cellular proteins, such as Cdc53/culin. Protein function: Accepts the ubiquitin-like protein NEDD8 from the UBA3-NAE1 E1 complex and catalyzes its covalent attachment to other proteins. The specific interaction with the E3 ubiquitin ligase RBX1, but not RBX2, suggests that the RBX1-UBE2M complex neddylates specific target proteins, such as CUL1, CUL2, CUL3 and CUL4. Involved in cell proliferation. [The UniProt Consortium]
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