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HSP27s belong to an abundant and ubiquitous family of small heat shock proteins (sHSP). It is an... mehr
Produktinformationen "Anti-HSP27 Monoclonal Antibody (Clone: 5D12-A12) - Alkaline Phosphatase"
HSP27s belong to an abundant and ubiquitous family of small heat shock proteins (sHSP). It is an important HSP found in both normal human cells and cancer cells. The basic structure of most sHSPs is a homologous and highly conserved amino acid sequence, with an alpha-crystallin domain at the C-terminus and the WD/EPF domain at the less conserved N-terminus. This N-terminus is essential for the development of high molecular oligomers. HSP27-oligomers consist of stable dimers formed by as many as 8-40 HSP27 protein monomers. The oligomerization status is connected with the chaperone activity: aggregates of large oligomers have high chaperone activity, whereas dimers have no chaperone activity. HSP27 is localized to the cytoplasm of unstressed cells but can redistribute to the nucleus in response to stress, where it may function to stabilize DNA and/or the nuclear membrane. Other functions include chaperone activity (as mentioned above), thermo tolerance in vivo, inhibition of apoptosis, and signal transduction. Specifically, in vitro, it acts as an ATP-independent chaperone by inhibiting protein aggregation and by stabilizing partially denatured proteins, which ensures refolding of the HSP70 complex. HSP27 is also involved in the apoptotic signaling pathway because it interferes with the activation of cytochrome c/Apaf-1/dATP complex, thereby inhibiting the activation of procaspase-9. It is also hypothesized that HSP27 may serve some role in cross-bridge formation between actin and myosin. And finally, HSP27 is also thought to be involved in the process of cell differentiation. The up-regulation of HSP27 correlates with the rate of phosphorylation and with an increase of large oligomers. It is possible that HSP27 may play a crucial role in termination of growth. Protein function: Small heat shock protein which functions as a molecular chaperone probably maintaining denatured proteins in a folding- competent state (PubMed:10383393, PubMed:20178975). Plays a role in stress resistance and actin organization (PubMed:19166925). Through its molecular chaperone activity may regulate numerous biological processes including the phosphorylation and the axonal transport of neurofilament proteins (PubMed:23728742). [The UniProt Consortium]
Schlagworte: | Anti-SRP27, Anti-HspB1, Anti-HSP27, Anti-HSPB1, Anti-HSP 27, Anti-Heat shock 27 kDa protein, Anti-28 kDa heat shock protein, Anti-Heat shock protein beta-1, Anti-Stress-responsive protein 27, Anti-Estrogen-regulated 24 kDa protein, Anti-HSP27 Monoclonal A |
Hersteller: | Abeomics |
Hersteller-Nr: | 42-1370 |
Eigenschaften
Anwendung: | WB, IHC, ICC/IF, IP, ELISA |
Antikörper-Typ: | Monoclonal |
Klon: | 5D12-A12 |
Konjugat: | Alkaline Phosphatase |
Wirt: | Mouse |
Spezies-Reaktivität: | human |
Immunogen: | Human HSP27 |
Datenbank Information
KEGG ID : | K04455 | Passende Produkte |
UniProt ID : | P04792 | Passende Produkte |
Gene ID | GeneID 3315 | Passende Produkte |
Handhabung & Sicherheit
Lagerung: | +4°C |
Versand: | +4°C (International: +4°C) |
Achtung
Nur für Forschungszwecke und Laboruntersuchungen: Nicht für die Anwendung im oder am Menschen!
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