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FcepsilonRIalpha is a transmembrane protein belonging to the Ig superfamily. FcepsilonRIalpha forms a tetrameric complex with one beta and two gamma-subunits. The FcepsilonRI complex plays an important role in triggering IgE-mediated allergic reactions. It is abundantly expressed on mast and basophils and up-regulated by the presence of IgE. Following stimulation via FcepsilonRIalpha, mast cells and basophils release bioactive chemical mediators such as histamine, resulting in the initiation of allergic reactions. Cross linking of the high-affinity receptor for IgE on tissue mast cells triggers immediate hypersensitivity with local symptoms. The MAR-1 monoclonal antibody reacts with the FcepsilonRIalpha subunit. Protein function: High-affinity receptor for immunoglobulin epsilon/IgE. Mediates IgE effector functions in myeloid cells. Upon IgE binding and antigen/allergen cross-linking initiates signaling pathways that lead to myeloid cell activation and differentiation. On mast cells, basophils and eosinophils stimulates the secretion of vasoactive amines, lipid mediators and cytokines that contribute to inflammatory response, tissue remodeling and cytotoxicity against microbes. Triggers the immediate hypersensitivity response to allergens as a host defense mechanism against helminth parasites, pathogenic bacteria and venom toxicity. When dysregulated, it can elicit harmful life-threatening allergic and anaphylactic reactions [The UniProt Consortium]
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