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| ABS-PP-11981-L.20 | 20 µg | - | - | - |
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| ABS-PP-11981-L.100 | 100 µg | - | - | - |
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Protein function: Antimutagenic (PubMed:8226881, PubMed:7713500, PubMed:10608900). Plays a... mehr
Produktinformationen "NUDT1 (human), recombinant protein"
Protein function: Antimutagenic (PubMed:8226881, PubMed:7713500, PubMed:10608900). Plays a redundant role in sanitizing oxidized nucleotide pools, such as 8-oxo-dGTP pools (PubMed:28679043). Acts as a sanitizing enzyme for oxidized nucleotide pools, thus suppressing cell dysfunction and death induced by oxidative stress (PubMed:12857738, PubMed:24695224, PubMed:24695225). Hydrolyzes 8-oxo-dGTP, 8-oxo-dATP and 2-OH-dATP, thus preventing misincorporation of oxidized purine nucleoside triphosphates into DNA and subsequently preventing A:T to C:G and G:C to T:A transversions (PubMed:8226881, PubMed:10373420, PubMed:10608900, PubMed:11756418, PubMed:12857738, PubMed:16607562, PubMed:24695224, PubMed:24695225, PubMed:26999531, PubMed:28035004). Able to hydrolyze also the corresponding ribonucleotides, 2-OH-ATP, 8- oxo-GTP and 8-oxo-ATP (PubMed:10373420, PubMed:11139615). Does not play a role in U8 snoRNA decapping activity. Binds U8 snoRNA. [The UniProt Consortium]
| Schlagworte: | Oxidized purine nucleoside triphosphate hydrolase, 2-hydroxy-dATP diphosphatase, 7, 8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase, 8-oxo-dGTPase, Methylated purine nucleoside triphosphate hydrolase, Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 1, Nudix motif 1, R |
| Hersteller: | Absea |
| Hersteller-Nr: | PP-11981-L |
Eigenschaften
| Konjugat: | No |
| Wirt: | E.coli |
| Spezies-Reaktivität: | human |
| MW: | 19.5 kD |
| Format: | Lyophilized |
Datenbank Information
| KEGG ID : | K17816 | Passende Produkte |
| UniProt ID : | P36639 | Passende Produkte |
| Gene ID : | GeneID 4521 | Passende Produkte |
Handhabung & Sicherheit
| Lagerung: | -20°C (protect from light & moisture) |
| Versand: | +20°C (International: +20°C) |
Achtung
Nur für Forschungszwecke und Laboruntersuchungen: Nicht für die Anwendung im oder am Menschen!
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