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Heparin-binding EGF-like growth factor (HB-EGF) is a member of the EGF family. It is expressed as a membrane-bound receptor that is composed of an N-terminal signal peptide, a propeptide sequence, a heparin-binding motif, an EGF fold, a linker region, a transmembrane region, and a C-terminal region. It can be proteolytically cleaved to release soluble HB-EGF composed of the heparin-binding motif and an EGF fold, which can bind and activate EGFR and HER4 receptors and activate HER2 receptors by inducing receptor heterodimerization. HB-EGF is involved in stimulating cell growth, wound healing, and heart development and maintenance and is a receptor for diphtheria toxin. Protein levels of HB-EGF are decreased in the placenta of patients with preeclampsia. Cayman's Soluble HB-EGF (human, recombinant) protein consists of 86 amino acids and has a calculated molecular weight of 9. kDa.
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